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Avanços que podem melhorar nossa compreensão do mundo vivo são propiciados pela pesquisa em processos biológicos fundamentais. Nos campos da biologia vegetal e da ciência agrícola, essas informações podem ajudar a esclarecer não só a função celular, mas também a interação de substâncias químicas desconhecidas ou agentes patogênicos com a planta. Por exemplo, a microscopia eletrônica pode revelar a interação entre uma espécie de vírus/fungo e a cultura, mostrando avanços na prevenção de doenças que resultam em aumento da produtividade de culturas e produtos agrícolas.
Particularmente significativa é a capacidade da microscopia crioeletrônica de observar uma ampla gama de detalhes, desde proteínas (com análise de partícula única) até seu contexto celular (com tomografia) indo até a estrutura geral da planta (análise de grande volume), proporcionando uma compreensão completa das interações e dos mecanismos fundamentais.
A microscopia crioeletrônica fornece uma estrutura proteica 3D com resolução quase atômica. Ela pode determinar informações estruturais para complexos e amostras resistentes à cristalização, bem como o contexto celular vital.
A crio-EM permite a visualização estrutural 3D de partículas virais e da interface entre o antígeno e o anticorpo em resoluções quase atômicas. A simetria estrutural inerente de um vírus o torna o alvo perfeito para as análises crio-EM.
A análise de partículas únicas (SPA) é uma técnica de microscopia crioeletrônica que permite a caracterização estrutural em resoluções quase atômicas, desvendando processos biológicos dinâmicos e a estrutura de complexos/conjuntos biomoleculares.
A tomografia crioeletrônica (crio-ET) fornece tanto informações estruturais sobre proteínas individuais como seus arranjos espaciais dentro da célula. Isso faz dela uma técnica verdadeiramente única e também explica por que o método tem um potencial imenso para a biologia celular. A tomografia crioeletrônica pode preencher a lacuna entre microscopia de luz e técnicas de resolução quase atômica, como a análise de partículas únicas.
Para entender a função da proteína, é preciso ter informações complexas e estruturais além das proteínas individuais. A biologia estrutural integrativa combina espectrometria de massa e microscopia crioeletrônica na determinação de uma grande estrutura dinâmica complexa.
Uma nova solução de imagens de face de bloco serial (SBFI) que combina microscopia eletrônica de varredura de deconvolução de várias energias (MED-SEM) com seccionamento in situ. As funções de automação e a facilidade de uso fornecem resolução isotrópica para amostras de grande volume.
A análise de partículas únicas (SPA) é uma técnica de microscopia crioeletrônica que permite a caracterização estrutural em resoluções quase atômicas, desvendando processos biológicos dinâmicos e a estrutura de complexos/conjuntos biomoleculares.
A tomografia crioeletrônica (crio-ET) fornece tanto informações estruturais sobre proteínas individuais como seus arranjos espaciais dentro da célula. Isso faz dela uma técnica verdadeiramente única e também explica por que o método tem um potencial imenso para a biologia celular. A tomografia crioeletrônica pode preencher a lacuna entre microscopia de luz e técnicas de resolução quase atômica, como a análise de partículas únicas.
Para entender a função da proteína, é preciso ter informações complexas e estruturais além das proteínas individuais. A biologia estrutural integrativa combina espectrometria de massa e microscopia crioeletrônica na determinação de uma grande estrutura dinâmica complexa.
Uma nova solução de imagens de face de bloco serial (SBFI) que combina microscopia eletrônica de varredura de deconvolução de várias energias (MED-SEM) com seccionamento in situ. As funções de automação e a facilidade de uso fornecem resolução isotrópica para amostras de grande volume.