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Proteins serve as the primary molecular machinery of life, maintaining the functional order of our cells. As their structure informs their function, accurate determination of structural information is the basis of biological insights for any number of physiological, pharmaceutical, and biomaterial advances.
Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is an established method for the determination of 3D structural information for a wide range of biomolecules, including proteins and protein complexes.
Until recently, proteins had to be crystallized to reconstruct and visualize them with X-ray crystallography. This information came with several stipulations; crystallization is time consuming and can typically only work on single purified protein (monomers or dimers); additionally, some proteins do not crystallize. Finally, the structure has to be determined outside of the cellular environment, removing vital contextual information.
Cryo-EM, which is comprised of several applications like single particle analysis (SPA), cryo-electron tomography (cryoET), and micro electron diffraction (MicroED), has revolutionized the study of proteins, their complexes, and their dynamics.
- Single particle analysis (SPA) – Images and analyzes small (<250kDa) and intermediate sized proteins (>250kDa) as well as large protein complexes with high throughput and high resolution.
- Cryo tomography (cryoET) – Ideal for the analysis of cellular components and fractions at intermediate resolutions. It provides cellular context to the macromolecular structures determined with single particle analysis.
- Micro electron diffraction (MicroED) – Suited for structural determination of small sub-750-nm protein crystals, a unique class of crystals that cannot be analyzed by traditional X-ray crystallography.
3D reconstructions of the GABA receptor membrane protein in a nanodisk, bound to the drug Ro-15-4513. Displayed resolution is 2.75 Å. Data collected on a Krios Cryo-TEM with the Falcon 4 Detector. Images Courtesy of Simonas Masiulis, Radu Aricescu, MRC-LMB Cambridge and Evgenia Pechnikova, Abhay Kotecha, Thermo Fisher Scientific.
Granulin protomer (29 kDa) structure generated by cryo electron microscopy (MicroED) with atomic-resolution detail visible.
Pesquisa de biologia estrutural
A microscopia crioeletrônica permite a análise estrutural de alvos biológicos desafiadores, como complexos grandes, espécies flexíveis e proteína de membrana.
Pesquisa de doenças infecciosas
As técnicas da crio-EM (microscopia crioeletrônica) permitem observações em várias escalas de estruturas biológicas 3D em seus estados quase nativos, informando um desenvolvimento mais rápido e eficiente da terapêutica.
Descoberta de Fármacos
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Análise de partícula única
A análise de partículas únicas (SPA) é uma técnica de microscopia crioeletrônica que permite a caracterização estrutural em resoluções quase atômicas, desvendando processos biológicos dinâmicos e a estrutura de complexos/conjuntos biomoleculares.
Criotomografia
A tomografia crioeletrônica (crio-ET) fornece tanto informações estruturais sobre proteínas individuais como seus arranjos espaciais dentro da célula. Isso faz dela uma técnica verdadeiramente única e também explica por que o método tem um potencial imenso para a biologia celular. A tomografia crioeletrônica pode preencher a lacuna entre microscopia de luz e técnicas de resolução quase atômica, como a análise de partículas únicas.
MicroED
A microED é uma nova técnica fascinante com aplicações na determinação estrutural de pequenas moléculas e proteínas. Com esse método, é possível extrair detalhes atômicos de nanocristais individuais (tamanho < 200 nm), mesmo em uma mistura heterogênea.
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