免疫グロブリン IgM クラス

血清 IgM は、哺乳類において五量体として存在し、正常ヒト血清 Ig 含量の約 10％ を占めます。ほとんどの抗原に対して優れた一次免疫応答を示し、最も効率的な補体固定能を持つ免疫グロブリンです。また、IgM は単量体として B リンパ球の細胞膜上にも発現します。この形態では、B細胞抗原受容体がH鎖とともに細胞膜上に発現しており、それぞれには膜に固定するための付加的な疎水性ドメインが含まれます。血清 IgM の各単量体は、ジスルフィド結合および結合 (J) 鎖によって互いに結合します。

五量体構造内の 5 つの各単量体は、2 つの軽鎖 (κ または λ) および 2 つの重鎖から構成されます。IgG (および上記の一般構造) とは異なり、IgM 単量体の重鎖は、1 つの可変領域と 4 つの定常領域からなり、ヒンジ領域は付加的な定常ドメインにより置換されます。IgM は侵入した微生物上のエピトープを認識し、細胞凝集を生じさせます。その後、この抗体-抗原免疫複合体は、補体固定またはマクロファージによる受容体媒介エンドサイトーシスによって破壊されます。IgM は、最初に新生児で合成される免疫グロブリンクラスであり、自己免疫疾患の病態形成において役割を果たします。

免疫グロブリン M は、3番目に一般的な血清 Ig です。次の 2 つのうち 1 つの形態を取ります:

• 全ての重鎖が同一であり、全ての軽鎖が同一である五量体
• 単量体 (例えば、B 細胞受容体として B リンパ球上に見られる)

大きな五量体構造では、連結可能な距離にある、より小さい IgG 抗体の分子上のエピトープ間で架橋が構築されています。

IgM は、免疫応答の間に形成される最初の抗体です。理論上、その五量体構造には 10ヵ所の遊離抗原結合部位があり、高い結合活性を持つことから、IgM は凝集や細胞溶解反応に関係しています。10 個の Fab 部分の間には立体配座の制約があるため、IgM の抗体価は 5 価しかありません。また、IgM は IgG ほど汎用性がありません。しかしながら、IgM は補体活性化および凝集に極めて重要です。

IgM は主にリンパ液と血液中に見られ、疾患の初期段階における非常に効果的な中和剤です。IgM レベルの上昇は、最近の感染または抗原への曝露の兆候である可能性があります。