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交联质谱 (XL-MS) 可分析“锁定到位”的蛋白质-蛋白质相互作用,以更好地了解蛋白质如何影响信号级联、基因上调和能量 (ATP) 产生等生物学过程。大多数蛋白质功能取决于这些蛋白质与其他蛋白质和细胞组分(如核酸和脂肪酸)的相互作用。正是通过这种相互作用,生物学过程得以开始、结束和改变。
Dr. Florian Stengel, University of Konstanz, Dr. Henning Urlaub, Max Planck Institute/University Medicine Göttingen and Dr. Christian Dienemann, Max Planck
该网络研讨会将重点介绍 XL-MS 等 MS 技术如何与冷冻电镜相结合以推进结构生物学的发展。
交联质谱法已成为研究蛋白质-蛋白质相互作用的强大技术。蛋白质-蛋白质相互作用研究的交联可帮助研究人员在蛋白质复合体或单个蛋白质中创建远距离图谱,从而实现相互作用区域的可视化。XL-MS 可与低温电子显微镜 (cryo-EM) 或 X 射线晶体学等高分辨率技术并行使用,以获取结构信息。交联实验提供蛋白质内部区域之间的距离限制,从而创建低分辨率三维结构信息或蛋白质结构的一般拓扑结构。对于蛋白复合体,XL-MS 也可用于测定蛋白复合体的组织结构。
在交联过程中,化学交联剂用于化学连接相互作用复合体的组分。紧接着进行液相色谱 (LC) 分离和质谱 (MS) 分析鉴定。此工作流程通过保持原有的相互作用复合体以实现蛋白质-蛋白质相互作用研究。
Thermo Scientific Vanquish Neo UHPLC 系统专为追求科学新突破的研究人员而设计,是蛋白质组学、精准医学、转化研究等领域 LC-MS 应用的理想选择。与 Thermo Scientific PepMap Neo 纳流 LC 色谱柱相结合,可为浅梯度、高通量应用以及介于两者之间的各类应用提供出色的效率和强劲的性能。
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Thermo Scientific Proteome Discoverer 软件提供了分析交联数据的强大方法:软件中的新 XlinkX 节点为交联 MS 分析提供了全面集成的交联肽搜索引擎。该节点通过指定交联间和交联内肽段及单加合物实现交联肽注释。它还兼容不可裂解型和 MS 可裂解型交联剂。